Каждая молекула иммуноглобулина состоит из неспецифичного участка и нескольких специфичных участков, количество которых колеблется от двух у IgG до десяти у IgM. Таким образом, одна молекула иммуноглобулина способна связать от двух до десяти молекул антигена. Связь между молекулами иммуноглобулина и антигена осуществляется по принципу электрохимического взаимодействия. Строение специфической части молекулы антитела всегда строго соответствует строению специфической части молекулы антигена, чем и обусловлено их взаимодействие и прочная связь между ними. Такое соответствие достигается тем, что антитела всегда синтезируются антителообразующими клетками с использованием специальной матрицы, состоящей из обработанной особым образом молекулы антигена. По различиям в структуре и функции, а также по другим особенностям выделяют иммуноглобулины пяти классов: иммуноглобулины класса A, D, E, G, M, которые обозначаются соответственно IgA, IgD, IgE, IgG и IgM. При этом антитела, специфичные для какого-либо определенного антигена, могут принадлежать к разным классам, в свою очередь, антитела одного класса могут иметь различную специфичность.

Иммуноглобулины класса А составляют примерно 20 % от общего числа антител. Их основная задача – выделяться с различными биологическими секретами на поверхность слизистых оболочек и связывать антигенные структуры, препятствуя их проникновению в организм.

Иммуноглобулины класса D составляют всего лишь 2 % от общего количества антител. Функция, которую они выполняют, до сих пор точно не выяснена, но известно, что их количество заметно увеличивается при беременности и при различных видах хронического воспаления.

Иммуноглобулины класса G наиболее изучены в настоящее время.