В белковые аминокислоты входят следующие радикалы, связанные с центральным атомом углерода: 1 — СООН; 2 — Н; 3 — NH₂; 4 — любой из 20 различных боковых радикалов. Белковые аминокислоты имеют L-конфигурацию за исключением глицина, самой простой аминокислоты, у которой боковым радикалом является Н и зеркальные изображения неразличимы. (Данная схема иллюстрирует лишь возможность пространственного расположения атомных группировок вокруг углерода, а не реальные относительные размеры атомов и радикалов.)

Типичная молекула белка образована одной или несколькими цепочками, называемыми полипептидами, каждая из которых в свою очередь состоит из нескольких сотен соединенных друг с другом аминокислот. Обычно все их 20 типов представлены в каждой такой цепочке (рис. 4). Цепочки свернуты в сложные трехмерные структуры, или конформации, нередко напоминающие спутанный клубок ниток. Особые свойства белковых молекул — как ферментов, так и неферментов — зависят от их конформации. Когда конформация нарушена (в результате процесса, называемого денатурацией), белок перестает функционировать, даже если его аминокислотные цепочки остаются неповрежденными. При соответствующих условиях денатурированные белки могут самопроизвольно ренатурировать — при этом их функции восстанавливаются. Подобное восстановление свидетельствует о том, что трехмерная конфигурация молекулы определяется только последовательностью аминокислот, которая, как известно, кодируется генами.

Рис. 4. Объединенные в цепочки аминокислоты образуют белки. На рисунке показан сегмент, содержащий (слева направо): глицин, аланин, метионин и аспарагин